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在生物制藥、結構研究、體外生物化學分析等很多應用中都需要進行蛋白質等生物分子純化。蛋白質可以從組織中獲取，亦或更經常的是從模式生物中過量表達獲得，如細菌、酵母或哺乳動物細胞培養等。蛋白質純化主要是根據它們理化性質的差異來從原料種進行分離純化，其目的就是獲得最多且高純度的功能蛋白質。一個好的蛋白質的純化過程必須要將其純化工藝步驟優化至最少。

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在了解完樣品的情況后，結合層析工藝，對樣品做適當的前處理，可以有效降低介質的壽命衰減。樣品中的顆粒物質在層析前要進行澄清處理，澄清處理的越徹底，對層析填料壽命衰減影響越小。樣品的粘度要盡量小，必要時候要加核酸酶處理，降低大片段核酸含量及粘度。

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His-Tag純化時金屬螯合介質的選擇：1、科研微量制備——Ni Seplife HP（IDA)，此層析填料分辨率高，科研微量制備可用此填料純化，純度更高。2、樣品中含有DTT或EDTA——Ni Seplife FF(TED),此填料可以耐受100mM的EDTA及10mM的DTT,樣品中含有EDTA及DTT時無需換液直接過鎳柱純化。3、樣品中含有8M尿素（6M鹽酸胍）——Ni Seplife FF(NTA),IDA耐受性差，TED結合力弱，在含有高濃度尿素時結合效率差，所以含有變性劑的樣品首選IMAC的鎳柱。

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GST標簽蛋白純化親和層析介質：谷胱甘肽配基是通過12個原子連接臂偶聯到4%的高流速瓊脂糖層析介質上，這種偶聯使得介質對GST-tag融合蛋白和其他谷胱甘肽結合蛋白有更強的結合能力，介質的高蛋白載量和良好的流速性能使大規模生產簡單直接。