陜西蛋白純化聯系電話地址
發布時間：2023-08-22 01:45:21
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金屬螯合親和層析介質：組氨酸（His）的殘基上帶有一個咪唑基團，可以和Ni2+,Co2+等過渡金屬離子形成配位鍵而選擇性的結合在金屬離子上，這些金屬離子能夠用螯合配體固定在層析介質上，因此帶有組氨酸標簽的蛋白在經過裝配了金屬離子的層析介質時可以選擇性的結合在介質上，而其他的雜質蛋白則不能結合或者僅能微弱結合。結合在介質上的HIS標簽蛋白可以通過提高緩沖液中的咪唑濃度進行競爭性洗脫，從而得到較高純度的HIS標簽蛋白。
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蛋白質的水化膜遭到破壞或者中和了表面的凈電荷后形成的沉淀往往是可逆的，這在蛋白鹽析,蛋白等電沉淀中最為常見,利用這一特性也常用來分離純化蛋白。這也可以理解為蛋白分子的物理狀態發生了變化，這種聚集沉淀是可逆的。蛋白分子在遭到劇烈的物理化學(如高溫,極端pH等)作用時，分子中的次級鍵遭到破壞斷裂，導致空間構象從緊密有序的變為松散無序的狀態,這種清況下形成的沉淀是不可逆的，蛋白發生不可逆變性。這種沉淀也可以理解為蛋白分子發生了化學本質的變化。
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凝膠過濾層析（SEC)：凝膠過濾又稱為分子篩及體積排阻，凝膠過濾層析是根據蛋白質具有不同的水力學半徑將它們進行分離，該數據主要通過測量分子尺寸和形狀兩方面信息獲得。與其他層析過程不同的是，蛋白質不與SEC介質相結合，而是依靠它們通過惰性介質的速度不同來完成分離。
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樣品的認知：在層析過程要對樣品做足夠的認知，包括樣品的濃度，樣品的組成等做一定的了解，如真核細胞分泌表達的樣品，要了解其上游工藝，培養基組成，培養過程等的一些添加劑是否對層析填料的性能及壽命衰減會有影響，及樣品的酸堿度，離子強度，濁度等做足夠的了解，必要的時候要進行再次澄清處理及體系置換。